Martin-Luther-Universität Halle-Wittenberg

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Charakterisierung verschiedener Spermidin-, Spermin- und Thermosperminsynthasen

Im Jahre 1678 beschrieb Antony van Leeuwenhock das Vorkommen des Tetraamins Spermin im menschlichen Samen. Neben Spermin (I) und seinem Konstitutionsisomer Thermospermin (II) zählt auch das Triamin Spermidin (III) zur Klasse der sogenannten Polyamine.

(I) Spermin (II) Thermospermin (III) Spermidin

(I) Spermin (II) Thermospermin (III) Spermidin

(I) Spermin (II) Thermospermin (III) Spermidin

Unter physiologischen Bedingungen liegen sie protoniert vor und weisen einen kationischen Charakter auf. Dieser ermöglicht Wechselwirkungen mit negativ geladenen Makromolekülen wie Nukleinsäuren und Membranen.

Polyamine spielen in nahezu allen lebenden Zellen eine wichtige Rolle. So besitzen sie regulatorische Funktionen bei Zelldifferenzierung und Wachstumsprozessen, sind an der zelleigenen Stressantwort beteiligt und übernehmen Zellschutzfunktionen.

Verschiedene Enzyme des Polyaminstoffwechsels nehmen bei der Genese und Regulation der einzelnen Vertreter eine wichtige Rolle ein. Stellvertretend sei die Spermidinsynthase genannt.

Diese überträgt eine Aminopropylgruppe auf das Substrat Putrescin (a) und es entsteht Spermidin (III). Als Aminopropylgruppendonator dient das Cosubstrat dcSAM (b, decarboxyliertes-S-Adenosyl-Methionin).

Vergleichende Untersuchungen verschiedener Spermidinsynthasen, deren Charakterisierung und Möglichkeiten ihrer Beeinflussung sind Gegenstand dieser Forschungsarbeit.

Humane Spermidinsynthase, Ausschnitt des katalytischen Zentrums, (a) Putrescin; (b) dcSAM erstellt mit Pymol 1.3

Humane Spermidinsynthase, Ausschnitt des katalytischen Zentrums, (a) Putrescin; (b) dcSAM erstellt mit Pymol 1.3

Humane Spermidinsynthase, Ausschnitt des katalytischen Zentrums, (a) Putrescin; (b) dcSAM erstellt mit Pymol 1.3

Kooperationen:

  • Leibniz-Institut für Pflanzenbiochemie Halle, Abt. Natur- und Wirkstoffchemie, Prof. Dr. Bernhard Westermann, Prof.  Dr. Ludger Wessjohann

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